1.3.1. Proteínas fibrosas y glogulares

	Fibras de queratina observadas con un microscopio confocal, en un carcinoma producido en células embrionarias (fuente: http://es.wikipedia.org/wiki).

Son proteínas cuyas cadenas polipeptídicas se disponen en forma de hebras alargadas y suelen formar parte de estructuras de soporte y protección (como la queratina o el colágeno). Debido a su elevada proporción de aminoácidos hidrofóbicos, las proteínas fibrosas son insolubles en agua. Constan mayoritariamente de un único tipo de estructura secundaria, que es la que domina su estructura terciaria; en general, ésta se limita a introducir torsiones longitudinales.

Por ejemplo, el eje de una hélice de α-queratina experimenta una torsión para formar una superhélice levógira, es decir, en sentido opuesto al de la propia α-hélice; la torsión se debe a que dos α-hélices se enrollan una alrededor de otra, lo que constituye un ejemplo de estructura cuaternaria. También la hélice levógira del colágeno —estructura secundaria— forma una superhélice dextrógira —estructura terciaria— al enrollarse entre sí tres cadenas de colágeno —estructura cuaternaria—. Esta disposición confiere gran resistencia a dichas proteínas, de modo similar a como las cuerdas para formar una soga más resistente; por esa razón suelen formar muchas estructuras de soporte, como los tendones o la matriz de los huesos.

Se trata de proteínas con funciones generalmente dinámicas (enzimas, proteínas transportadoras, reguladoras…) que se pliegan hasta alcanzar una forma más o menos esférica. Contienen a menudo varios tramos de α-hélice, láminas β, giros β y estructuras supersecundarias que alternan con regiones de cadena estadística. En el plegamiento, las cadenas laterales apolares se orientan hacia el interior de la molécula evitando las interacciones con el agua, y forman un núcleo compacto con carácter hidrofóbico; en cambio, las cadenas laterales de los aminoácidos polares se localizan en la superficie de la molécula, razón por la cual las proteínas globulares suelen ser solubles en agua. La excepción corresponde a las proteínas de membrana inmersas en un ambiente apolar (lipídico), en las que los aminoácidos hidrofóbicos se situarán en la superficie.