1.2. El enlace peptídico
Los aminoácidos se unen para formar proteínas mediante reacciones de condensación en las que los grupos carboxilo y amino de dos aminoácidos distintos establecen un enlace de tipo amida, denominado enlace peptídico, liberando una molécula de agua:
El enlace peptídico se comporta como un doble enlace, es decir, presenta cierta rigidez que impide el giro libre a su alrededor. Esto se debe a la existencia de resonancia, esto es, a que el oxígeno carbonílico y el nitrógeno amida comparten parcialmente dos pares de electrones, tal y como se explica en la ilustración siguiente:
Mediante este enlace, que sitúa en un mismo plano a los cuatro átomos implicados, se encadenan los aminoácidos para formar polímeros llamados péptidos: dipéptidos (dos aminoácidos), tripéptidos (tres aminoácidos)… Los péptidos se conocen como oligopéptidos si poseen entre dos y diez aminoácidos, y polipéptidos si poseen más de diez. Hablamos de proteínas cuando los polipéptidos tienen más de cien aminoácidos o una masa molecular superior a 5 000 u.
El símbolo u representa la unidad de masa atómica, definida como la doceava parte de la masa de un átomo de carbono-12. Su valor aproximado es de 1,661 × 10–24 g. Si la masa molecular de una proteína es de 5 000 u, un mol de dicha proteína tendrá una masa de 5 000 g. A menudo se denomina dalton (símbolo Da) a la unidad de masa atómica.
Como ejemplo de péptidos pequeños podemos citar la insulina, una hormona producida por el páncreas que regula los niveles de glucosa en la sangre y que consta de dos cadenas de 21 y 30 aminoácidos; la encefalina, con 5 aminoácidos, un neurotransmisor producido por las neuronas cerebrales que elimina sensaciones dolorosas, y la occitocina u oxitocina, una hormona hipofisaria de 9 aminoácidos que induce las contracciones del útero en el momento del parto.
Reconocimiento de proteínas
Para el reconocimiento de proteínas se utilizan diversos métodos, entre los que podemos destacar:
Reacción xantoprotéica. Permite determinar la presencia en una proteína de aminoácidos aromáticos, como la tiroxina o el triptófano, aunque no la cantidad. Para ello se utiliza ácido nítrico concentrado, que reacciona con los grupos aromáticos formando compuestos nitrogenados de color amarillo. Si posteriormente se neutraliza la reacción con un álcali, la muestra adquiere color amarillo anaranjado.
Reacción de Biuret. Se utiliza para detectar la presencia de proteínas, péptidos cortos y otros compuestos que presenten enlaces peptídicos. El reactivo utilizado está formado por hidróxido potásico (KOH), que proporciona un medio alcalino para que la reacción tenga lugar, sulfato cúprico (CuSO4) y tartrato de sodio y potasio (KNaC4O6). Los pasos a seguir son los siguientes:
- Se toma un tubo de ensayo y se colocan tres centímetros cúbicos de, por ejemplo, clara de huevo, sustancia muy rica en una proteína llamada albúmina.
- Se añaden 2 centímetros cúbicos de solución de hidróxido de sodio al 20 %.
- Más adelante se agregan 4 ó 5 gotas de solución de sulfato cúprico diluida al 1 %.
- Aparece un color violeta propio de la reacción positiva.
Si repetimos la experiencia con otras sustancias, la intensidad del color puede variar dependiendo de la complejidad de las proteínas.
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