3.2.1. Etapas en la síntesis de proteínas

La traducción puede dividirse en una serie de etapas cuyos nombres coinciden con los de la transcripción, lo que quizá de lugar a confusiones:

1. Iniciación

   La síntesis de proteínas en los eucariotas comienza cuando un ARNt especial llamado ARNt iniciador, que lleva metionina, se asocia con la subunidad menor del ribosoma y con proteínas denominadas factores de iniciación o eIF. El complejo formado se une a la caperuza del ARNm y recorre la molécula hasta encontrar un codón de inicio AUG; los eIF se disocian y permiten ensamblarse a la subunidad mayor, dejando al metionil-ARNt en el sitio P. El proceso requiere energía en forma de ATP y GTP.

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   Activación del primer aminoácido que se incorpora a la cadena (Met) e iniciación de la traducción con el auxilio de factores proteínicos. La formación de un aminoacil-ARNt está favorecida por la hidrólisis del PPi (pirofosfato) a Pi, que libera energía (Fuente: ASH).
   

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2. Elongación

   Empieza cuando en el sitio P hay un polipéptido unido a un ARNt (peptidil-ARNt), o por lo menos un primer aminoácido. Tras llegar un nuevo aminoacil-ARNt al sitio A, la transferasa del peptidilo le traspasa el polipéptido del ARNt que hay en P, a la par que forma un enlace peptídico. Seguidamente, el ribosoma se desplaza (translocación) la distancia equivalente a un codón para expulsar el ARNt que ha perdido el polipéptido al sitio E (y, de ahí, al citosol), permitir el ingreso en el sitio P del peptidil-ARNt recién prolongado y dejar libre el sitio A para el siguiente aminoacil-ARNt (e iniciar un nuevo ciclo). En esta etapa también se requiere energía (GTP) y factores de elongación.

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   Elongación de una cadena polipeptídica gracias a la hidrólisis de GTP (que facilita la unión del aminoacil-ARNt al sitio A y la translocación del ribosoma) y a la actividad enzimática (transferasa) del ARNr (Fuente: ASH).
   

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3. Terminación

   Cuando el sitio A ribosómico se “asoma” a un codón de terminación ya no se une a un nuevo aminoacil-ARNt; en su lugar lo hace a un factor de liberación proteínico que tiene un sorprendente parecido con un ARNt. Esta unión fuerza a la transferasa del peptidilo a catalizar la adición de una molécula de agua al peptidil-ARNt en lugar de un aminoácido, liberando el extremo carboxilo de la cadena polipeptídica de su unión al ARNt. Otros factores de liberación promueven la disociación del ARNm, los ARNt y el ribosoma, procesos que requieren la hidrólisis de GTP.

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   Terminación de la síntesis de proteínas y liberación del polipéptido formado (Fuente: ASH).
   

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   El proceso de síntesis de proteínas no acaba aquí. Como vimos en la Unidad 3, para que una proteína sea útil debe plegarse adecuadamente, tarea en la que es asistida por las llamadas chaperonas. Posiblemente también habrá de asociarse a cofactores (coenzimas o iones metálicos) y a otras subunidades proteínicas, para constituir su estructura cuaternaria, o experimentar modificaciones covalentes, procesos que a menudo tienen lugar en el retículo endoplasmático rugoso y en el aparato de Golgi. Todo ello antes de ubicarse en la estructura de la que forman parte, o realizar la función que les corresponda.