2.1. Mecanismo de acción de las enzimas

Para entender cómo se las arreglan las enzimas para reducir la energía de activación debemos fijarnos en sus peculiares características. Destacan dos de ellas:

1. Efectividad. Las reacciones catalizadas por enzimas son de 10⁵ a 10¹⁷ veces más rápidas que las correspondientes reacciones no catalizadas; de ahí que baste poca cantidad de enzima para realizar su función. Por ejemplo, la transformación del peróxido de hidrógeno (H₂O₂) en H₂O y O₂ ocurre espontáneamente, pero con suma lentitud: la semivida de una muestra de H₂O₂ —el tiempo necesario para que se descomponga la mitad de sus moléculas— es de 802 días. La enzima conocida como catalasa rebaja la semivida ¡a solo 0,7 nanosegundos! Es decir, la velocidad de la reacción química se incrementa en un factor de 10¹⁷ (cien mil billones).
2. Especificidad. Las enzimas son muy específicas, en el sentido de que:

• La enzima actúa exclusivamente sobre un determinado sustrato o sobre un grupo de ellos con algún común denominador estructural (así, la catalasa solo descompone H₂O₂ y ciertas moléculas orgánicas pequeñas como etanol o metanol). Por el contrario, los catalizadores inorgánicos —tales como las limaduras de hierro— pueden actuar sobre muchas sustancias diferentes.
• Únicamente tiene lugar una reacción química, sin que se produzcan reacciones laterales o subproductos. Esto es, en las reacciones enzimáticas se da un rendimiento del 100 por cien. En cambio, un catalizador artificial rara vez alcanza un rendimiento del 90 por ciento (lo que significa que 90 de cada 100 moléculas del sustrato se transformarían en el producto deseado, y solo 10 de cada 100 lo harán en productos diferentes).

	El centro activo de la quimotripsina incluye solo tres residuos de aminoácidos (serina, en rojo en la figura; histidina, en verde; y ácido aspártico, en azul) que se hallan juntos en la estructura tridimensional de la enzima, pese a estar separados en la estructura primaria (incluso en cadenas polipeptídicas diferentes). (Fuente: ASH)

¿Por qué son tan llamativas la efectividad y la especificidad de las enzimas? La respuesta tiene que ver en parte con la formación de enlaces covalentes transitorios entre algunos restos de aminoácidos de la enzima y su sustrato, que elevan el nivel energético de este último y lo acercan al estado de transición; o con la transferencia de protones (o grupos funcionales) entre la enzima y el sustrato para estabilizar un intermediario de reacción cargado que, de otro modo, se descompondría a gran velocidad, formando los reactantes en lugar de los productos. Sorprendentemente, en estos procesos participan de forma directa solo unos pocos aminoácidos de la enzima — por lo general no más de 3 o 4—, que constituyen el llamado centro activo de la misma (ilustración derecha).

Sin embargo, gran parte de la efectividad de una enzima se basa en interacciones no covalentes con el sustrato. Cada vez que se forma, por ejemplo, un enlace iónico o uno de hidrógeno, se libera una pequeña cantidad de energía libre. Al alcanzar el estado de transición el sustrato adquiere una conformación que “encaja” óptimamente en el centro activo, y se forman entonces muchos enlaces no covalentes; la energía liberada por tales interacciones compensa en parte la requerida para llegar a la cima de la “colina” de energía y el resultado es una energía de activación neta menor.