Para practicar...

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A la presencia de la cadena lateral o grupo R.

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Glutamina (Gln): aminoácido polar neutro; presenta un grupo –NH₂ en la cadena lateral.

Cisteína (Cys): tioaminoácido (su cadena lateral presenta un grupo –SH), apolar.

Glutámico (Glu): aminoácido ácido, muy polar. Su cadena lateral contiene un grupo ácido con carga negativa a pH 7 (–COO¯).

Lisina (Lys): aminoácido básico, muy polar. En su cadena lateral presenta un grupo amino con carga positiva a pH 7 (–NH³⁺).

Leucina (Leu): aminoácido alifático. Como grupo lateral posee una cadena alifática (hidrocarbonada) de naturaleza apolar.

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Sí, porque ambas tienen un anillo aromático responsable de muchas de sus propiedades. No obstante, la tirosina (Tyr) tiene cierto carácter polar debido a la presencia del –OH en su cadena lateral, que le permite formar enlaces de hidrógeno en medio acuoso (en un sistema de clasificación de aminoácidos basado en la polaridad, irían en grupos diferentes).

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No, la glicina no tiene actividad óptica ni estereoisomería, debido a que el carbono α presenta dos valencias con el mismo radical, un hidrógeno (–H); por lo tanto, no es asimétrico.

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A pH 1 (ácido) tendrán carga neta positiva, ya que todos los grupos –NH₂ se encontrarán protonados (–NH³⁺) por aceptar protones (H⁺) del medio; a pH 14 tendrán carga neta negativa, porque los grupos –COOH se encontrarán desprotonados (–COO¯), al ceder protones al medio.

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Porque, debido a la resonancia, el oxígeno del grupo carbonilo tiene una carga parcial negativa (δ^–) y el nitrógeno del grupo amino una carga parcial positiva (δ⁺).

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No, porque la estructura primaria hace referencia a la secuencia y no a la composición de aminoácidos de la proteína.

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Los enlaces que determinan la estructura primaria de las proteínas son covalentes (enlace peptídico), mientras que la mayoría de los enlaces responsables de la conformación (estructuras secundaria y terciaria) y de la asociación (estructura cuaternaria) son de tipo no covalente.

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La prolina, ya que al reaccionar el extremo de la cadena lateral con el grupo amino (–NH₂) se forma un anillo. Esto obliga a la molécula a “contorsionarse” de modo tal que dificulta la estructura en α-hélice e impide la formación de enlaces de hidrógeno.

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El pelo está formado por moléculas de queratina que se asocian formando hélices. La cantidad de ondas o rizos en el pelo depende del número de puentes disulfuro que se establezcan entre los grupos –SH de las cisteínas de la queratina. Para rizar el pelo, se emplea en primer lugar un compuesto que rompe los puentes disulfuro, permitiendo al pelo adaptarse a la forma de los rulos. Un segundo compuesto permite la formación de nuevos enlaces –S–S, pero esta vez con la configuración de las hélices de queratina impuesta por los rulos.

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Situando dichos aminoácidos en el centro de la proteína —donde no llega el agua— cuando esta se pliega para adquirir la estructura terciaria.

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Todas las especies, incluso todos los individuos dentro de cada especie, presentan proteínas diferentes aunque realicen las mismas funciones. Cuando se transplanta un órgano, las proteínas de la superficie celular son muy diferentes entre donante y receptor, el sistema inmunitario de este las reconoce como no propias y tenderá a “eliminarlas”, situación que se conoce como rechazo (véase la Unidad 10).

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Ha ocurrido una desnaturalización de las proteínas de la leche, en especial de la caseína. Al añadir zumo de limón hemos cambiado el pH de la leche haciéndolo más ácido, lo que supone una alteración de la capa de solvatación de las proteínas y también puede afectar a la carga eléctrica de los radicales ácidos y básicos de las cadenas laterales de los aminoácidos. Esta alteración de la carga superficial de las proteínas elimina las interacciones electrostáticas que estabilizan la estructura terciaria y provocan su agregación y precipitación.

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La hemoglobina es una proteína globular, es una heteroproteína (cromoproteína) y presenta estructura cuaternaria (cuatro cadenas polipeptídicas). El colágeno es una proteína fibrosa, es una holoproteína y presenta estructura cuaternaria (triple hélice). La mioglobina es una proteína globular, es una heteroproteína y presenta estructura terciaria.

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Porque es un lípido y, por tanto, altamente hidrofóbico, lo que resulta compatible con la bicapa lipídica de la membrana plasmática.

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Al hacer permeables las membranas plasmáticas a los iones, este antibiótico desestabiliza el potencial de membrana que todas las células necesitan para su correcto funcionamiento, por ejemplo, para mantener los sistemas de transporte de determinados nutrientes.

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Se produce la ósmosis: el agua se desplazará en ambas direcciones, pero con más intensidad e izquierda a derecha que de derecha a izquierda, hasta que las concentraciones de almidón a ambos lados de la membrana se igualen.

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Al ser la concentración de glucógeno igual que la de glucosa, la presión osmótica que desarrollará será aproximadamente la misma (0,24 atmósferas), pese a la enorme diferencia de tamaños entre las moléculas de glucosa y de glucógeno. Sin embargo, una disolución 10 mM de NaCl es, en realidad, una disolución 10 mM de Na⁺ más 10 mM de Cl¯ (el NaCl se disocia), y tendrá la misma presión osmótica que una disolución 20 mM de glucosa (2 × 0,24 = 0,48 atm).

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Tubo 1 (medio isotónico): los eritrocitos serán normales, ya que no existen movimientos de agua por ósmosis al tener ambos medios igual concentración.

Tubo 2 (medio hipertónico): los eritrocitos aparecen arrugados al haberse deshidratado debido a la pérdida de agua por ósmosis. Dicho fenómeno se llama crenación.

Tubo 3 (medio hipotónico). Los eritrocitos habrán estallado, fenómeno llamado hemólisis. Esto ocurre al entrar agua en la célula por ósmosis y no soportar la membrana plasmática la presión ejercida. Al microscopio solo se verán sacos rotos, que son restos de membrana plasmática denominados “fantasmas”.

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Para que se absorba glucosa por el intestino (a través del simportador de Na⁺/glucosa) es necesario que se acompañe de Na⁺; ninguno se puede transportar sin el otro. Al suministrar a la vez azúcar (con glucosa) y sal (con Na⁺), ambas se transportan desde la luz intestinal hacia la sangre a través de las células epiteliales, generando un gradiente osmótico que ocasiona el flujo masivo de agua hacia la sangre y conduce a la rehidratación del paciente.

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En la endocitosis mediada por receptor intervienen glucoproteínas de la membrana que son responsables de la identidad celular.

Por ello, la endocitosis mediada por receptor es un proceso específico y requiere el reconocimiento expreso de un determinado tipo de moléculas aun cuando se hallen en muy baja proporción y en medio de muchas otras moléculas.

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Debido a que los lisosomas contienen las enzimas necesarias para llevar a cabo los procesos de digestión intracelular de las partículas previamente ingeridas por endocitosis.

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Son procesos de secreción: la segregación de enzimas digestivas (regulada), la liberación de neurotransmisores (regulada), la fusión de vesículas con glucoproteínas con la membrana plasmática (constitutiva) y la exocitosis de hormonas (regulada). La eliminación de sustancias tóxicas por las células hepáticas es un proceso de excreción.

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Las células epidérmicas. Para formar nuevas células, se necesita gran cantidad de proteínas y, recordemos, los ribosomas son las “fábricas” de estas biomoléculas.

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No habrá retículo endoplasmático rugoso, puesto que la membrana externa nuclear forma parte de este retículo.

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No es posible. Si el aparato de Golgi está muy desarrollado, implica que se trata de una célula fundamentalmente secretora de proteínas. Éstas se habrán tenido que formar en el retículo endoplasmático rugoso, que es el que estará más desarrollado.

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Todas las proteínas sintetizadas por la célula para la exportación siguen la siguiente ruta: ribosomas → interior de los sáculos del retículo endoplasmático rugoso → vesículas de transporte → aparato de Golgi → vesículas secretoras → exterior.

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Se ha de tratar de un tipo de unión que permita una comunicación rápida entre las células, de lo que se deduce que se verán afectadas uniones comunicantes o de hendidura. Las proteínas implicadas son las conexinas que forman parte de los conexones.